离子交换层析有效分离蛋白质的依据是
A: 蛋白的分子大小
B: 蛋白的pI
C: 蛋白所带电荷
D: 蛋白的溶解度
E: 配体的特异性亲和力
A: 蛋白的分子大小
B: 蛋白的pI
C: 蛋白所带电荷
D: 蛋白的溶解度
E: 配体的特异性亲和力
举一反三
- 离子交换层析是常用的生物药物纯化方法,也广泛用于氨基酸、蛋白质等物质的分离,下列关于离子交换层析说法错误的是 A: 阳离子交换层析中pH=9的蛋白结合力强于pH=11的蛋白 B: 阳离子交换层析中pH=4的蛋白结合力弱于pH=6的蛋白 C: 阴离子交换层析中pH=5的蛋白结合力强于pH=10的蛋白 D: 中性盐离子不能够减弱结合能力
- SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳的分离依据是() A: 蛋白形状 B: 蛋白颗粒大小 C: 蛋白分子量 D: 所带电荷多少
- 以下是牙本质非胶原蛋白的（） A: 牙本质特异性蛋白 B: 矿化组织特异性蛋白 C: 非特异性蛋白 D: 血清来源蛋白 E: 以上都是
- 离子交换层析法是根据蛋白质（ ）差异进行分离的方法之一。 A: 带电性质 B: 相对分子质量大小 C: 溶解度 D: 配体特异性
- 离子交换分离纯化蛋白是利用了蛋白的（）性质